Insulin

Insulin
Zwei Modelldarstellungen des Insulinmoleküls. Links das einfache Molekül (Monomer) als ein Kalottenmodell, aus dem die Oberflächenform hervorgeht. Rechts das sechsfache Molekül (Hexamer) als so genanntes Bändermodell, bei dem die innere Struktur deutlich wird. Bei letzterem sind α-Helices durch Schrauben und β-Faltblätter durch Pfeile dargestellt.
Vorhandene Strukturdaten: 1ai0, 3ins, 4ins, 6ins, 7ins, 9ins
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	5,8 kDa[1] / 51 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Heterodimer (21 + 30 aa)
Präkursor	Proinsulin
Bezeichner
Gen-Name	INS
Externe IDs	GeneCards: INS OMIM: 176730 UniProt P01308 MGI: 96573 CAS-Nummer: 9004-10-8
Arzneistoffangaben
ATC-Code	A10AB01
DrugBank	DB00030
Vorkommen
Homologie-Familie	CLU_140421_1_0
Übergeordnetes Taxon	Wirbeltiere
Orthologe
	Mensch	Maus
Entrez	3630	16334
Ensembl	ENSG00000129965	ENSMUSG00000000215
UniProt	P01308	Q5EEX1
Refseq (mRNA)	NM_000207	NM_008387
Refseq (Protein)	NP_000198	NP_032413
Genlocus	Chr 11: 2.14 – 2.14 Mb	Chr 7: 142.49 – 142.49 Mb
PubMed-Suche	3630	16334

Insulin (andere Namen: Insulinum, Insulinhormon, Inselhormon) ist ein für alle Wirbeltiere lebenswichtiges Proteohormon (Polypeptidhormon), das in den β-Zellen der Bauchspeicheldrüse gebildet wird. Diese spezialisierten Zellen befinden sich in den Langerhans-Inseln. Von diesen „Inseln“ leitet sich auch der Name „Insulin“ ab (von lateinisch insula „Insel“). Das seit 1921 bekannte Insulin ist an der Regulation des Stoffwechsels, insbesondere dem der Kohlenhydrate, beteiligt. Insulin senkt den Blutzuckerspiegel, indem es Körperzellen dazu anregt, Glucose aus dem Blut aufzunehmen.

1. ↑ Matthias Otto: Analytische Chemie. John Wiley & Sons, 2011, ISBN 978-3-527-32881-9, S. 557.