Anticorpo

Os anticorpos (tamén coñecidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas de tipo gammaglobulina, a fracción de globulinas máis abundante no plasma sanguíneo. Poden encontrarse en forma soluble no sangue ou noutros fluídos corporais dos vertebrados, ou poden estar inseridos na membrana plasmática, onde actúan como receptores nos linfocitos B. Son empregados polo sistema inmunitario para neutralizar patóxenos tales como bacterias, virus e parasitos.^[1] En xeral, considérase que anticorpo e inmunoglobulina son termos equivalentes, facendo referencia o primeiro termo á función, mentres que o segundo alude á estrutura. O termo gammaglobulina refírese ás propiedades electroforéticas das inmunoglobulinas solubles no soro sanguíneo, se ben algunhas inmunoglobulinas migran coas fraccións alfa, beta e incluso coa albumina.

Un anticorpo típico está constituído por unidades estruturais básicas, cada unha delas con dous grandes cadeas pesadas e dúas cadeas lixeiras de menor peso molecular. A molécula de anticorpo ten forma de Y; os extremos dos brazos do Y son o fragmento Fab por onde se une ao antíxeno; o pé do Y é o fragmento Fc. As moléculas dos anticorpos poden aparecer por separado, como monómeros, ou asociarse entre si formando dímeros con dúas unidades ou pentámeros con cinco unidades. Os anticorpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B ou célula B. Existen distintos tipos de anticorpo, chamados isotipos, diferenciados pola forma da cadea pesada que presenten. Coñécense cinco clases de isotipos en mamíferos que desempeñan funcións diferentes, contribuíndo a dirixir a resposta inmune axeitada para cada distinto tipo de corpo estraño que encontran, que son: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.^[2]

Aínda que a estrutura xeral de todos os anticorpos é moi semellante, unha pequena rexión do ápice da proteína é extremadamente variable, o cal permite a existencia de millóns de anticorpos, cada un cun extremo lixeiramente distinto. Esta parte da proteína coñécese como rexión hipervariable e dá lugar a millóns de anticorpos distintos. Cada unha destas variantes pode unirse a unha "diana" distinta, que é o antíxeno.^[3] Esta enorme diversidade de anticorpos permite ao sistema inmunitario recoñecer unha diversidade igualmente elevada de antíxenos. O anticorpo non recoñece o antíxeno na súa globalidade, senón que só recoñece certas partes del. Esa parte do antíxeno recoñecida polo anticorpo denomínase epítopo. Un antíxeno pode ter múltiples epítopos na súa superficie. Estes epítopos únense co seu anticorpo nunha interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite aos anticorpos identificar e unirse soamente ao seu único antíxeno en medio dos millóns de moléculas diferentes que compoñen un organismo.

O recoñecemento dun antíxeno por un anticorpo deixa o antíxeno marcado para ser atacado por outros compoñentes do sistema inmunitario. Os anticorpos tamén poden neutralizar os seus obxectivos directamente, mediante, por exemplo, a unión a unha porción dun patóxeno necesaria para que este provoque unha infección.

A extensa poboación de anticorpos e a súa diversidade xérase por combinacións ao azar dun xogo de segmentos xenéticos que codifican diferentes lugares de unión ao antíxeno (ou parátopos), que posteriormente, durante o desenvolvemento do linfocito, sofren mutacións aleatorias nesta zona do xene do anticorpo, o cal orixina unha diversidade aínda maior.^[2][4] Os xenes dos anticorpos tamén se reorganizan nun proceso coñecido como cambio de clase das inmunoglobulinas que cambia a cadea pesada por outra, creando un isotipo de anticorpo diferente pero mantendo a rexión variable específica para o antíxeno diana. Isto posibilita que un só anticorpo poida ser usado polas diferentes partes do sistema inmunitario. A produción de anticorpos é a función principal do sistema inmunitario humoral.^[5]

1. ↑ Litman GW, Rast JP, Shamblott MJ; et al. (1993). "Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire". Mol. Biol. Evol. 10 (1): 60–72. PMID 8450761. 
2. ↑ ^{2,0 2,1} Eleonora Market, F. Nina Papavasiliou (2003) V(D)J Recombination and the Evolution of the Adaptive Immune System Arquivado 16 de febreiro de 2008 en Wayback Machine. PLoS Biology1(1): e16.doi 10.1371/journal.pbio.0000016
3. ↑ Janeway CA, Jr; et al. (2001). Immunobiology. (5th ed. ed.). Garland Publishing. ISBN 0-8153-3642-X. 
4. ↑ Diaz M, Casali P (2002). "Somatic immunoglobulin hypermutation". Curr Opin Immunol 14 (2): 235–40. PMID 11869898. doi:10.1016/S0952-7915(02)00327-8. 
5. ↑ Pier GB, Lyczak JB, Wetzler LM (2004). Immunology, Infection, and Immunity. ASM Press. ISBN 1-55581-246-5. 
6. ↑ Padlan, Eduardo (1994). "Anatomy of the antibody molecule". Mol. Immunol. 31 (3): 169–217. PMID 8114766. doi:10.1016/0161-5890(94)90001-9. 
7. ↑ "New Sculpture Portraying Human Antibody as Protective Angel Installed on Scripps Florida Campus". Arquivado dende o orixinal o 18 de novembro de 2010. Consultado o 12 de decembro de 2008. 
8. ↑ "Protein sculpture inspired by Vitruvian Man". Arquivado dende o orixinal o 18 de novembro de 2010. Consultado o 12 de decembro de 2008.