Inhibitie van enzymen

Een inhibitor of enzymremmer is een molecuul dat kan binden aan enzymen en dat daardoor de enzymactiviteit kan verminderen. Enzymen zijn in staat allerlei biochemische reacties efficiënt uit te voeren; ze spelen een cruciale rol in vrijwel alle biologische processen. Door specifieke enzymen te remmen kan de stofwisseling beïnvloed worden. Inhibitie is een essentieel onderdeel van vrijwel alle biochemische processen; biologische systemen bevatten daarom vele soorten inhibitors. Maar er wordt ook veel onderzoek gedaan om nieuwe inhibitors te ontwerpen, te synthetiseren en toe te passen; bijvoorbeeld als geneesmiddel.

De moleculaire structuur van een enzym bevat een actief centrum, de locatie waar een stof zich kan binden om vervolgens door het enzym omgezet te worden in een andere stof. De stof die zich aan een enzym bindt is het substraat. Een inhibitor werkt vaak door op de plaats van het substraat te gaan zitten, waardoor het substraat niet meer kan binden. Een inhibitor kan er ook voor zorgen dat de structuur van het actieve centrum wijzigt, waardoor binding van het substraat eveneens verhinderd wordt. Tegenover inhibitors staan enzymactivators, dit zijn moleculen die enzymactiviteit kunnen verhogen.

Inhibitie kan zowel reversibel (omkeerbaar) als irreversibel (onomkeerbaar) zijn. Irreversibele inhibitors werken doorgaans doordat ze reageren met een enzym; het enzym wordt daardoor chemisch veranderd (door de vorming van een covalente verbinding met de inhibitor). Irreversibele inhibitors kunnen belangrijke aminozuurresiduen veranderen, die nodig zijn voor enzymatische activiteit. Reversible inhibitors daarentegen vormen niet-covalente verbindingen met het enzym; er is dan sprake van een evenwichtsreactie die door veranderende omstandigheden omgekeerd kan worden.