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| Tetanospasmin | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 1314 = 456+858 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Präkursor | (1315 aa) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | tetX | |
| Externe IDs |
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| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.C.8.1.2 | |
| Bezeichnung | Tetanustoxin Familie | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.24.68, Metalloprotease | |
| MEROPS | M27.001 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | 76-Gln-+-Phe-77 in Synaptobrevin 2 | |
| Produkte | Spaltprodukte | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Botulinumtoxin | |
| Übergeordnetes Taxon | Clostridium | |
| Sicherheitshinweise | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CAS-Nummer |
676570-37-9 | ||||||
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Das Tetanustoxin oder Tetanospasmin ist das wichtigste der von Clostridium tetani gebildeten Exotoxine.[2][3] Es ist ein 150 kDa schweres Protein und wird sowohl aktiv von den Bakterien sezerniert als auch bei Lyse von Bakterien freigesetzt. Es wirkt direkt neurotoxisch durch Proteolyse der SNARE-Proteine.
- ↑ a b c Datenblatt Tetanustoxin, aus Clostridium tetani bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 29. Juli 2017 (PDF).
- ↑ R. Pellizzari et al.: Tetanus and botulinum neurotoxins: mechanism of action and therapeutic uses. In: Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. Band 354, Nr. 1381, 28. Februar 1999, S. 259–268, doi:10.1098/rstb.1999.0377, PMID 10212474, PMC 1692495 (freier Volltext).
- ↑ Thomas Binz et al.: Clostridial neurotoxins: mechanism of SNARE cleavage and outlook on potential substrate specificity reengineering. In: Toxins. Band 2, Nr. 4, April 2010, S. 665–682, doi:10.3390/toxins2040665, PMID 22069605, PMC 3153214 (freier Volltext).