Piruvato, fosfato dicinasa

Piruvato, fosfato dicinasa
Estructura de la piruvato, fosfato dicinasa de maíz unida a Mg-fosfoenolpiruvato.[1]​[2]​
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.9.1
Número CAS	9027-40-1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

La piruvato, fosfato dicinasa (PPDK) (número EC 2.7.9.1) es una enzima que cataliza la reacción:

Piruvato + fosfato + ATP ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ Fosfoenolpiruvato + difosfato + AMP

Esta enzima se ha estudiado principalmente en las plantas, pero también se ha estudiado en algunas bacterias.^[3]​ Es una enzima clave en la gluconeogénesis y en la fotosíntesis, y es responsable de la reacción inversa que cataliza la piruvato cinasa en la glucólisis.

Se ha demostrado que la piruvato, fosfato dicinasa sufre regulación día/noche por la proteína reguladora de la piruvato dicinasa (PDRP) que fosforila reversiblemente la Thr-456.

1. ↑ EBI 1vbh
2. ↑ Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». En ACS Publications, ed. Biochemistry 44 (4): 1136--1144. 
3. ↑ Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (diciembre de 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry 29 (48): 10757-65. PMID 2176881. doi:10.1021/bi00500a006.